朊病毒又称蛋白质侵染因子，是一类能侵染动物并在宿主细胞内复制的小分子无免疫性疏水蛋白质。这类生物与一般病毒不一样，它只有蛋白质而无核酸，却既有感染性，又有遗传性，并且具有和一切已知传统病原体不同的异常特性。80年代Merz等人在电子显微镜下发现了羊瘙痒病相关纤维是至今朊病毒唯一的可见形态。它是一种特殊的纤维结构，它的存在形式有两种，Ⅰ型纤维直径为11～14纳米，由两根直径为4～6纳米的原纤维相互螺旋盘绕而成，螺距为40纳米不等；Ⅱ型纤维由4根相同的原纤维组成，每两根之间的间隙为3～4纳米，Ⅱ型纤维的直径为27～34纳米，每100～200纳米即出现一个狭窄区，狭窄区的直径约9～11纳米。  
   
    1997年，诺贝尔生理医学奖授予了美国生物化学家斯坦利•普鲁辛纳（Stanley B.P Prusiner），因为他发现了一种新型的生物——朊病毒（Piron）。“朊病毒”最早是由美国加州大学Prusiner等提出的，在此之前，它曾经有许多不同的名称，如非寻常病毒、慢病毒、传染性大脑样变等，多年来的大量实验研究表明，它是一组至今不能查到任何核酸，对各种理化作用具有很强抵抗力，传染性极强，分子量在2.7万～3万的蛋白质颗粒，它是能在人和动物中引起可传染性脑病(TSE)的一个特殊的病因。  
  
    期但利•普鲁辛纳经过多年的研究，终于初步搞清了朊病毒的一些特点。他发现朊病毒大小只有30一50纳米，电镜下见不到病毒粒子的结构；经负染后才见到聚集而成的棒状体，其大小约为10～250 x 100～200纳米。通过研究还发现，朊病毒对多种因素的灭活作用表现出惊人的抗性。对物理因素，如紫外线照射、电离辐射、超声波以及80～100℃高温，均有相当的耐受能力。对化学试剂与生化试剂，如甲醛、羟胺、核酸酶类等表现出强抗性。 对蛋白酶K、尿素、苯酚、氯仿等不具抗性。在生物学特性上，朊病毒能造成慢病毒性感染而不表现出免疫原性，巨噬细胞能降低甚至灭活朊病毒的感染性，但使用免疫学技术又不能检测出有特异性抗体存在，不诱发干扰素的产生，也不受干扰素作用。总体上说，凡能使蛋白质消化、变性、修饰而失活的方法，均可能使朊病毒失活；凡能作用于核酸并使之失活的方法，均不能导致朊病毒失活。由此可见，朊病毒本质上是具有感染性的蛋白质。普鲁辛纳将此种蛋白质单体称为朊病毒蛋白（PrP）。  
 
    从理论上讲，“中心法则”认为DNA复制是“自我复制”，即DNA～DNA，而朊病毒蛋白是PrP→PrP，是“自他复制”。这对遗传学理论有一定的补充作用。但也有矛盾，即”DNA→蛋白质”与“蛋白质→蛋白质”之间的矛盾。

 

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