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卡他莫拉菌感染



录入时间:2011-5-23 15:16:47 来源:互联网

  (一)发病原因
  MC在血平板、巧克力平板等各种培养基上生长良好,菌落呈“冰球”状。菌落光滑、直径1~3mm,不透明,乳白色,易从培养基上刮下。本菌无芽孢、无鞭毛,形态上易与其他奈瑟菌属相混淆。MC可产生氧化酶、触酶和DNA酶。菌体基因组DNA中G C含量为40.0~40.3mol%。对MC表面结构的认识有利于阐明细菌的致病机制、人体对细菌的免疫反应过程、疫苗的研制等。将不同地区分离到的MC经对细菌外膜蛋白(outer membrane protein,OMP)进行纯化、十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)分析发现其成分高度相似。主要OMP的特性已经阐明,并用于疫苗的研制。MC外膜包含有类脂-低聚糖(LOS),由一个类脂A核与低聚糖偶合。95%的分离菌中含有三种主要的抗原LOS,根据LOS分子末端连接的糖的不同而分为不同的血清型。LOS可能也是MC致病的毒力成分。大多数MC都表达菌伞,菌伞与人体上皮细胞的糖(神经)鞘脂受体结合,从而黏附在呼吸道上皮细胞上,启动感染的过程。
  
      (二)发病机制
MC可引起儿童和成人黏膜感染。细菌自呼吸道定植的部位可向邻近区域扩散出现感染的临床症状。鼻咽部的MC可经由欧氏管进入中耳导致中耳炎。有研究证实引起中耳炎的致病菌包括MC在呼吸道的定植是发生中耳炎的首要步骤,然而有病原菌的定植并不一定引起感染。成人COPD患者MC自正常寄植部位如何移行引起下呼吸道感染的机制尚知之甚少。OMP有A至H等8种主要蛋白,分子量为(21~98)×103,具有血凝作用。近年一种新的0MP称为高分子量OMP或称为普遍存在的表面蛋白(ubiquitous surface protein A,UspA)引起了人们的广泛重视,是由两种基因编码,其编码的蛋白序列同源性在90%以上。UspAl编码基因的变异导致其编码蛋白黏附功能大大降低,纯化的蛋白对HEp-2细胞有亲嗜性,并可与纤连蛋白结合,此表现型的菌株毒力降低;UspA2基因是补体耐受(complement resistance)基因,其蛋白易与玻璃体结合s蛋白结合。动物实验证明这两种蛋白具有将细菌从肺部清除的功能。UspA的两种蛋白是目前研究最深入的MC蛋白,其作为疫苗的研制仍未成功。MC表面有两种受体分别称为运铁蛋白结合蛋白(TbpA和TbpB)、乳铁蛋白结合蛋白(LbpA和LbpB)。编码这些蛋白的基因具有部分同源性,而且这些蛋白也存在于奈瑟菌和嗜血杆菌等革兰阴性菌体表面,是为细菌的致病因子。编码基因的变易或缺失可影响其致病性及免疫原性。MC产生的β内酰胺酶不仅保护着细菌产生的各种致病性的酶,而且使得其他严重呼吸道合并感染如肺炎链球菌、未分型流感嗜血杆菌感染对青霉素治疗无效。细菌间可发生与耐药相关性的基因传导,如Bootsma等发现MC与革兰阳性微生物偶有交叉耐药基因存在。此现象表明MC具有间接致病性。事实上,因上述情形而治疗失败已有报道,说明无论MC是纯培养阳性,还是混合培养阳性都具有重要的临床意义。老年患者痰标本常可分离出补体耐受菌株。补体耐受可认为是MC的一种致病因素:儿童89%的下呼吸道分离MC菌株对补体介导的杀灭作用具有耐受性;而上呼吸道分离菌则多数敏感(58%)。补体耐受菌株可与人玻璃体结合蛋白结合形成阻碍补体攻击的膜复合物,从而抑制补体的最终通路。

 

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