(1)核衣壳蛋白A.核衣壳结构蛋白(NP)副粘病毒属的核衣壳结构蛋白是核衣壳蛋白(N)的主要成分，其结构单位有两个主要区域。一是氨基端区域，约占整个结构单位的三分之二，它与RNA直接结合；另一个是羧基端区域，裸露于装配后的核衣壳表面，胰蛋白酶处理后可以由核衣壳上解离下来，表明在两区域的结合部位存在有对蛋白酶敏感的结合点。如上所述，在感染负链RNA病毒的细胞中，仅是那些没有被核衣壳蛋白包裹的病毒RNA具有病毒mRNA作用。另外，无核衣壳的RNA，在无细胞系统中是RNA合成的模板。这些结果说明，核衣壳结构单位与负链RNA病毒基因组模板活性有着密切的关系。然而副粘病毒的核衣壳蛋白中的NP和N蛋白必须与操纵RNA合成的辅助蛋白相互作用，才能完成RNA的合成。特异性抗辅助蛋白结构单位的抗体对RNA合成的抑制,也充分证明了这一点。B.辅助核衣壳蛋白是与RNA复制和转录酶促反应过程相关的主要辅助性蛋白质，包括L蛋白和较小的P蛋白，这些辅助蛋白的作用是相互协同才能发挥作用。也就是说，当单一的某蛋白质加入到核衣壳RNA模板时，不具有催化RNA合成的能力。在RNA复制过程中辅助核衣壳蛋白的作用是在每一病毒基因的3’末端加上多聚(A)和在5’末端的转录后的修饰。研究表明，L蛋白起很重要的作用，致于P蛋白的功能尚不十分明确。
(2)囊膜糖蛋白A.附着蛋白所有的副粘病毒都具有一个表面糖蛋白，它介导病毒与细胞的附着。在副粘病毒属和麻疹病毒属，这些糖蛋白与细胞的含唾液酸的受体结合，其亲和性很高，具有血凝素和神经氨酸酶活性，因而称为HN(hemagglutinin－neuraminidase)。在没有神经氨酸酶活性的病毒属中，如麻疹病毒属，则称为H。在肺病毒属中同源的附着蛋白无血凝素和神经氨酸酶活性，因而被称为G蛋白。H和HN蛋白其氨基端具有很强的疏水性，这一区域使其固定在病毒囊膜的双层脂质膜内，虽然副粘病毒属的HN蛋白的三维结构还没有确证，但可以肯定其结构和功能是相关的。业已明确，许多副粘病毒RNA编码的附着蛋白的核苷酸序列。由序列分析推断的氨基酸序列可知，HN和H蛋白约含600个氨基酸。就HN蛋白而言，大约在距每一分子的氨基端200个氨基酸处的6个氨基酸是非常保守的，基于与流感病毒神经氨酸酶活性位点的比较，间接说明这一保守区与神经氨酸酶活性有关。另一个距氨基端约400个氨基酸的区域，与流感病毒血凝素的唾液酸结合位点具有部分同源性，表明部分HN附着位点的存在。在研究仙台病毒温度敏感变异株的条件性吸附缺陷时，在羧基端区域也发现有HN结合位点的部分序列，说明活性位点在氨基酸一级结构中分开，在折叠分子中结合才能发挥作用。人呼吸道合胞体病毒的附着蛋白G的编码基因，由298个氨基酸组成。B.融合蛋白也称F蛋白。副粘病毒粒子附着于宿主细胞后，下一步就是核衣壳释放到胞浆内，这一过程是借助于第二种表面糖蛋白的作用，是囊膜与宿主细胞表面脂蛋白膜融合的主要因子。F蛋白的合成先以无活性的F0前体存在，由540～580个氨基酸组成，前体F0由蛋白酶水解后才发挥其融合作用。水解位点位于距F0蛋白氨基端大约100个氨基酸处，并且有两个特点：位点的氨基端存在一个由赖氨酸和精氨酸组成的短序列；在羧基端存在有约为30个氨基酸的疏水性长序列。不同种属的副粘病毒，甚至同种内的不同毒株，在F0蛋白水解位点的氨基端的精、赖氨酸的数量和距离都各不相同，两氨基酸成对则标志着易于水解，致病性增强。水解后，形成一个较大的疏水亚单位F1，具有嵌入宿主细胞膜的融合机能。水解后较小的约100个氨基酸的产物称为F2。两个亚单位均在N位点糖基化，进一步增加其稳定性。C.非糖基化囊膜蛋白副粘病毒一般都具有一种相对较小的非糖基化蛋白，即膜蛋白或M蛋白，它存在于病毒囊膜的内层，被认为在病毒粒子装配过程中参与囊膜形成，介导核衣壳与囊膜之间的识别，以维持病毒粒子结构的完整性。D.其它囊膜蛋白呼吸道合胞体病毒22K基因编码一个小的蛋白质，参与囊膜形成，但其具体功能尚不清楚。犬副流感病毒2型和腮腺炎病毒，在F和HN基因之间有一小基因，编码一小疏水性蛋白质，称为SH蛋白(smallhydrophobicprotein)，尽管其功能不详，但由于其具有疏水性，表明对双层脂膜有亲和性。(3)非结构蛋白质有一个或多个功能尚不清楚的小蛋白质，编码于副粘病毒属病毒基因组中，一般以文字数字命名，这些小蛋白质在不同病毒中其编码方式不尽相同。
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